vuzbiochemiИзвестия вузов. Прикладная химия и биотехнологияProceedings of Universities. Applied Chemistry and Biotechnology2227-29252500-1558ИРНИТУ10.21285/2227-2925-2017-7-4-44-50vuzbiochemi-73Research ArticleФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯ И ОБЩАЯ БИОЛОГИЯPHYSICOCHEMICAL AND GENERAL BIOLOGYВЛИЯНИЕ РАЗЛИЧНЫХ КОНЦЕНТРАЦИЙ ДИНИТРОЗИЛЬНЫХ КОМПЛЕКСОВ ЖЕЛЕЗА НА АКТИВНОСТЬ АНТИОКСИДАНТНЫХ ФЕРМЕНТОВ В КРОВИ IN VITROIN VITRO STUDY OF THE INFLUENCE OF VARIOUS CONCENTRATIONS OF DINITROSYL IRON COMPLEXES ON THE ACTIVITY OF ANTIOXIDANT ENZYMES IN THE BLOODДиденкоН. В.DidenkoN. V.Natalika-NV@mail.ruСоловьеваА. Г.SolovevaA. G.sannag5@mail.ruПеретягинП. В.PeretyaginP. V.peretyaginpv@gmail.ruПриволжский федеральный медицинский исследовательский центр Минздрава РоссииРоссияPrivolzhsky Federal Research Medical Centre of the Ministry of Health of the Russian FederationRussian Federation201723092019744450Copyright © Диденко Н.В., Соловьева А.Г., Перетягин П.В., 20192019Диденко Н.В., Соловьева А.Г., Перетягин П.В.Didenko N.V., Soloveva A.G., Peretyagin P.V.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vuzbiochemi.elpub.ru/jour/article/view/73

Изучено влияние различных концентраций динитрозильных комплексов железа (ДНКЖ) на активность супероксиддисмутазы (СОД), каталазы и глутатионредуктазы (ГР) в условиях in vitro. Эксперимент проведен на консервированной крови, к которой добавляли свежеполученный водный раствор ДНКЖ (концентрация соединения - 5 ммоль/л) в соотношении 1:150, 1:100, 1:50 и 1:25. Синтез ДНКЖ производили по методике А.Ф. Ванина с соавт. (2005). Выявлено разнонаправленное и дозозависимое влияние ДНКЖ на активность антиоксидантных ферментов донорской крови. Под влиянием ДНКЖ в соотношении 1:150, 1:100 и 1:50 отмечено увеличение активности СОД. Присутствие ДНКЖ в донорской крови в соотношении 1:25 вызвало снижение общей и удельной активности СОД. Отмечено повышение как общей, так и удельной активности ГР при добавлении ДНКЖ в донорскую кровь во всех представленных соотношениях. Наблюдалось снижение общей и удельной активности каталазы при добавлении ДНКЖ в донорскую кровь в соотношении 1:150 на фоне роста общей активности фермента под влиянием ДНКЖ в больших концентрациях. Выявлено повышение удельной активности каталазы в присутствии ДНКЖ 1:100 и 1:50. Показано, что ДНКЖ обладают антиоксидантными свойствами, проявляющимися в повышении активности СОД, каталазы и ГР при внесении в донорскую кровь в условиях in vitro ДНКЖ в соотношениях 1:100 и 1:50.

The effect of various concentrations of dinitrosyl iron complexes (DNICs) on the activity of superoxide dismutase (SOD), catalase and glutathione reductase (GR) was studied under in vitro conditions. The experiment was carried out using preserved blood with a freshly pre-pared aqueous solution of DNICs added (concentration - 5 mmol / l) having a ratio of 1: 150, 1: 100, 1:50 and 1:25. Synthesis of DNICs was performed according to the method described by A.F. Vanina et al. (2005). A multidirectional and dose-dependent effect of DNICs on the activity of antioxidant enzymes of donor blood was revealed. Under the influence of DNICs with a ratio of 1: 150, 1: 100 and 1:50, an increase in SOD activity was observed. The pres-ence of DNICs in the donor blood at a ratio of 1:25 caused a decrease in the total and specific activity of SOD. An increase both in total and specific activities of GR with the addition of DNICs to donor blood in all presented ratios was noted. A decrease in the total and specific catalase activity with the addition of DNICs to the donor blood in a ratio of 1: 150 was observed against the background of the growth of the total activity of the enzyme under the influence of DNICs at high concentrations. An increase in the specific activity of catalase in the presence of DNICs with ratio 1: 100 and 1:50 was revealed. It has been shown that DNICs have antioxidant properties, manifesting through an increase in the activity of SOD, catalase, and GR when injected into donor blood under in vitro conditions in the ratios 1: 100 and 1:50.

динитрозильные комплексы железасупероксиддисмутазакаталазаглутатионредуктазаdinitrosyl iron complexessuperoxide dismutasecatalaseglutathione reductaseReferencesПат. № 2291880, РФ. Полимерная композиция для создания стабилизированной формы динитрозильного комплекса железа и метод синтеза этой формы / А.Ф. Ванин, В.И. Лозинский, В.И. Капелько. от 01.12.2005 г.Пат. № 2291880, РФ. Полимерная композиция для создания стабилизированной формы динитрозильного комплекса железа и метод синтеза этой формы / А.Ф. Ванин, В.И. Лозинский, В.И. Капелько. от 01.12.2005 г.Сибгатуллина Г.В., Хаертдинова Л.Р., Гумерова Е.А. Методы определения редокс-статуса культивируемых клеток растений: учебно-методическое пособие, Казань: Казанский (Приволжский) Федеральный Университет, 2011. 61 с.Сибгатуллина Г.В., Хаертдинова Л.Р., Гумерова Е.А. Методы определения редокс-статуса культивируемых клеток растений: учебно-методическое пособие, Казань: Казанский (Приволжский) Федеральный Университет, 2011. 61 с.Сирота Т.В. Новый подход в исследовании процесса аутоокисления адреналина и использование его для измерения активности супероксиддисмутазы // Вопросы медицинской химии. 1999. Т 45, N 3. С.109-116.Сирота Т.В. Новый подход в исследовании процесса аутоокисления адреналина и использование его для измерения активности супероксиддисмутазы // Вопросы медицинской химии. 1999. Т 45, N 3. С.109-116.Тимошин А.А., Лакомкин В.Л., Рууге Э.К., Ванин А.Ф. Фармакокинетика и распределение динитрозильных комплексов железа в тканях органов крыс // Биофизика. 2012. Т.57, N 2. С. 331-337.Тимошин А.А., Лакомкин В.Л., Рууге Э.К., Ванин А.Ф. Фармакокинетика и распределение динитрозильных комплексов железа в тканях органов крыс // Биофизика. 2012. Т.57, N 2. С. 331-337.Ткачев Н.А. Влияние динитрозильных комплексов железа на индуцированный эндометриоз у крыс. Автореф. дис. к.б.н., Москва. 2015, 23 с.Ткачев Н.А. Влияние динитрозильных комплексов железа на индуцированный эндометриоз у крыс. Автореф. дис. к.б.н., Москва. 2015, 23 с.Caranto J.D., Weitz A., Giri N, Hendrich M.P., Kurtz D.M. A diferrous-dinitrosyl intermediate in the N2O-generating pathway of a deflavinated flavor-diron protein // Biochemistry. 2014. V. 53 (35).P. 5631-5637.Caranto J.D., Weitz A., Giri N, Hendrich M.P., Kurtz D.M. A diferrous-dinitrosyl intermediate in the N2O-generating pathway of a deflavinated flavor-diron protein // Biochemistry. 2014. V. 53 (35).P. 5631-5637.Diers A.R., Broniovska K.A., Darley-Usmar V.M., Hogg N. Differential regulation of metabolism by nitric oxide and S-nitrosothiols in endothelial cells // Am.J.Physiol.Heart Circ.Physiol. 2011. V. 301, N 3. P. 1803-1812.Diers A.R., Broniovska K.A., Darley-Usmar V.M., Hogg N. Differential regulation of metabolism by nitric oxide and S-nitrosothiols in endothelial cells // Am.J.Physiol.Heart Circ.Physiol. 2011. V. 301, N 3. P. 1803-1812.Mikula I., Durocher S., Martasek P., Mutus B., Slama-Scwork A. Isoform-specific differences in the nitrite reductase activity of nitric oxide synthases under hypoxia // Biochem.J. 2009. V.418, N 3. P. 673-682.Mikula I., Durocher S., Martasek P., Mutus B., Slama-Scwork A. Isoform-specific differences in the nitrite reductase activity of nitric oxide synthases under hypoxia // Biochem.J. 2009. V.418, N 3. P. 673-682.Roberts R.A., Smith R.A., Safe S., Szabo C., Tjalkens R.B., Robertson F.M. Toxicological and pathophysiological roles of reactive oxygen and nitrogen species // Toxicology. 2010. V. 276. P. 85-94.Roberts R.A., Smith R.A., Safe S., Szabo C., Tjalkens R.B., Robertson F.M. Toxicological and pathophysiological roles of reactive oxygen and nitrogen species // Toxicology. 2010. V. 276. P. 85-94.Sharma S.K., Kim H, Roqler P.J., Karlin K.D. Isocyanide or nitrosyl complexation to hemes with varying axial base ligand donors: synthesis and characterization // Journal of biological inorganic chemistry. 2016. V. 21. P. 729-743.Sharma S.K., Kim H, Roqler P.J., Karlin K.D. Isocyanide or nitrosyl complexation to hemes with varying axial base ligand donors: synthesis and characterization // Journal of biological inorganic chemistry. 2016. V. 21. P. 729-743.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.